Патологическая анатомия / Педиатрия / Патологическая физиология / Оториноларингология / Организация системы здравоохранения / Онкология / Неврология и нейрохирургия / Наследственные, генные болезни / Кожные и венерические болезни / История медицины / Инфекционные заболевания / Иммунология и аллергология / Гематология / Валеология / Интенсивная терапия, анестезиология и реанимация, первая помощь / Гигиена и санэпидконтроль / Кардиология / Ветеринария / Вирусология / Внутренние болезни / Акушерство и гинекология Parazitologie medicală / Anatomie patologică / Pediatrie / Fiziologie patologică / Otorinolaringologie / Organizarea unui sistem de asistență medicală / Oncologie / Neurologie și neurochirurgie / Ereditare, boli de gene / Boli de piele și cu transmitere sexuală / Istoric medical / Boli infecțioase / Imunologie și alergologie / Hematologie / Valeologie / Îngrijire intensivă, anestezie și terapie intensivă, prim ajutor / Igienă și control sanitar și epidemiologic / Cardiologie / Medicină veterinară / Virologie / Medicină internă / Obstetrică și ginecologie
principal
Despre proiect
Știri medicale
Pentru autori
Cărți autorizate despre medicină
<< Anterior Următorul >>

ACIDII AMINO

Poate apărea o întrebare legitimă: ce este secretina? Este cunoscută natura sa sau este doar un nume dat unei substanțe necunoscute? Răspunsul este: natura acestei substanțe este cunoscută, deși nu în toate detaliile.

Secretina este o proteină, iar proteinele sunt formate din molecule mari, fiecare conținând sute, mii și, uneori, milioane de atomi. Comparați acest lucru cu o moleculă de apă (H2O), care constă din trei atomi - 2 atomi de hidrogen și 1 atom de oxigen; sau cu o moleculă de acid sulfuric (H2SO4), care conține 7 atomi - 2 atomi de hidrogen, 1 atom de sulf și 4 atomi de oxigen.

Pe baza acestui lucru, se poate înțelege că un chimist care dorește să cunoască structura exactă a unei proteine ​​se va confrunta cu o sarcină aproape insolubilă. Din fericire, întreaga chestie este oarecum facilitată de faptul că atomii din interiorul moleculei proteice sunt organizați în subgrupuri numite aminoacizi.

Când sunt procesate în condiții blânde cu acizi, sau alcaline sau cu anumite enzime, moleculele de proteine ​​pot fi împărțite în aminoacizi, și nu în atomi individuali. Aminoacizii sunt molecule mici construite din 10 până la 30 de atomi, deci sunt destul de ușor de studiat.

De exemplu, s-a constatat că toți aminoacizii izolați din moleculele de proteine ​​aparțin aceleiași familii de compuși chimici care pot fi scrise într-o formulă generală:

Litera latină „C” situată în centrul formulei structurale indică un atom de carbon (C este un simbol chimic care semnifică un element de carbon). În dreapta carbonului, așa cum se arată mai sus, este o combinație de patru atomi de COOH, în care sunt reprezentați 1 atom de carbon, 2 atomi de oxigen și 1 atom de hidrogen. Această combinație conferă întregii molecule proprietăți acide și se numește grupare carboxil. La stânga atomului central de carbon este o combinație de trei atomi, care este reprezentată de un atom de azot și doi atomi de hidrogen. Aceasta este o grupare amino, înrudită chimic cu o substanță numită „amoniac”. Deoarece formula conține o grupare amino și o grupă acidă, toți compușii de acest tip se numesc aminoacizi.

În plus, un atom de hidrogen, care în sine reprezintă un aminoacid, și un grup funcțional R, care reprezintă un lanț lateral, sunt atașate la atomul de carbon central. Toți aminoacizii diferă unul de celălalt tocmai în compoziția lanțului lateral sau R. Uneori, lanțul lateral este foarte simplu, în general poate consta dintr-un singur atom de hidrogen, deoarece acesta este cel mai simplu caz. Pentru unii aminoacizi, lanțul lateral poate fi foarte complex, iar numărul de atomi din el poate fi de până la optsprezece ani. În scopul prezentării noastre, nu este necesar să cunoaștem exact structura lanțului lateral al fiecărui aminoacid, este suficient să înțelegem că lanțurile laterale ale aminoacizilor sunt diferite între ele și doi aminoacizi diferiți nu pot avea aceleași lanțuri laterale.

Aminoacizii se combină între ei pentru a forma proteine, în timp ce grupa amino a unui acid se combină cu gruparea carboxilică a acidului vecin. Astfel, mulți aminoacizi sunt uniți, formând un schelet lung. Lanțurile laterale ale aminoacizilor ies pe părțile laterale ale acestui schelet, în timp ce secvența unică, unică a acestor lanțuri, formează tipuri de proteine ​​care diferă în compoziția acestor secvențe.

În întregul număr mare de proteine, se găsesc peste două duzini de aminoacizi, dar 21 dintre ele sunt cele mai răspândite. Iată-le:

1. Glicină („dulce” (greacă), numită datorită gustului său dulce).

2. Alanya (numele este probabil ales pentru armonie). (Într-o altă interpretare, acest aminoacid este numit astfel, deoarece a fost mai întâi izolat de sacul de gălbenuș, care în embriologie se numește „alantois”. - Notă. Per.)

3. Valină (numele provine de la acidul valerianic, care a căzut aproape în structura chimică).

4. Leucina („albă” (greacă). Așa se numește pentru că a fost izolată pentru prima dată sub formă de pulbere albă cristalină).

5. Izoleucina (un izomer leucin; izomerii sunt perechi de substanțe care conțin aceeași cantitate de aceiași atomi și diferă în diferite secvențe de compuși ai acestor atomi în molecule).

6. Prolina (un derivat scurtat al „pirolidinei”. Atomii din molecula de prolină sunt conectați aproximativ la fel ca în pirolidina).

7. Fenilalanină (o moleculă de alană, la care este atașat un grup de atomi numiți fenil).

8.
Tirosina („brânză” (greacă), este numită astfel pentru că a fost obținută pentru prima dată din brânză).

9. Tripotofan („dependentă de tripsină”; acest aminoacid este numit astfel, deoarece a fost găsit pentru prima dată în fragmente de proteine ​​scindate de enzima trypsină).

10. Serie („mătase” (lat.), Acest aminoacid a fost descoperit pentru prima dată în mătase).

11. Troniu (numele este dat deoarece acest aminoacid este similar în structură cu zahărul din trei).

12. Asparagina (descoperită pentru prima dată în sparanghel [sparanghel altilis]).

13. Acidul aspartic (seamănă cu asparagina în structura chimică; diferența dintre cei doi compuși este că în loc de grupa amidă [CONHJ, acidul aspartic din lanțul lateral conține o grupare carboxilică [COOH], ceea ce îi conferă proprietăți acide).

14. Glutamină (descoperită pentru prima dată în gluten [gluten (eng.)])).

15. Acidul glutamic (diferă de glutamină la fel ca acidul aspartic diferă de asparagina).

16. Lizină („ruperea” (greacă), acest aminoacid a fost mai întâi izolat dintr-o proteină scindată anterior în mai multe subunități).

17. Histidină („țesut” (grecesc), numele este dat deoarece acest aminoacid a fost izolat pentru prima dată de proteinele tisulare).

18. Arginina („argint” (greacă), numele este dat deoarece acest aminoacid a fost izolat pentru prima dată împreună cu un atom de argint).

19. Metionină (lanțul lateral conține o grupare metil atașată la un atom de sulf.

20. Cistina („vezica” (greacă), un aminoacid a fost mai întâi izolat de o piatră vezicală).

21. Cisteină (un aminoacid similar în structura chimică cu cistina).

Voi folosi foarte des aceste nume în următoarea prezentare. Pentru a economisi spațiu, permiteți-mi să vă ofer o prescurtare pentru fiecare dintre aminoacizi. Erwin Brand, biochimist american de origine germană, a propus aceste reduceri în anii '30. Aceste abrevieri sunt ușor de reținut, deoarece constau din primele trei litere ale numelui fiecărui aminoacid.

Este foarte clar de ce prescurtările ileu, aspNH2, gluNH, conțin mai mult de trei litere. Prescurtările pentru cistină și cisteină arată mult mai misterioase și merită explicații, mai ales că puțin mai târziu îți vor deveni clar importanța.

Cistina este, ca să spunem așa, un dublu aminoacid. Imaginează-ți doi atomi de carbon centrali, fiecare fiind conectat la o grupare carboxil și amino. Un lanț lateral atașat unuia dintre atomii de carbon centrali este ghidat către lanțul lateral al altui atom de carbon central și fuzionat cu acesta. La locul acestei fuziuni se găsesc doi atomi de sulf. În simbolurile chimice, putem înfățișa cistina astfel: cy-SS-cy. Doi atomi de sulf formează o legătură covalentă între ei, care ține împreună două părți ale acestui dublu aminoacid.

Fiecare jumătate de cistină poate participa la crearea unui lanț de aminoacizi separat. Pentru claritate, imaginați-vă gemenii siami, dintre care fiecare, ținând mâna cu alte persoane, își formează propriul lanț. Ambele lanțuri se dovedesc a fi conectate de o țesătură care leagă gemenii siamezi.

În mod similar, două lanțuri de aminoacizi, fiecare conținând jumătate de cistină, sunt menținute împreună de legăturile sale SS (care se numesc punți disulfură). Deoarece adesea chimiștii sunt interesați de structura unui singur lanț de aminoacizi, aceștia se pot concentra pe jumătatea moleculei de cistină, care este reprezentată în lanț. Când se ia în considerare structura unei proteine, se ia în considerare cel mai adesea exact jumătate din cistină, care în acest caz este notată de simbolul cy-S-.

Pentru a separa valorile aminoacizilor conectate prin punți de disulfură, este necesară ruperea legăturilor SS prin atașarea la atomii de sulf din atomul de hidrogen. După o astfel de conexiune, legătura dintre atomii de sulf este ruptă. Din SS, se obțin -SH și HS-. Astfel, o moleculă de cistină este transformată în două molecule de cisteină (numele acestor aminoacizi sunt foarte asemănătoare, însă pentru a pronunța numele jumătății, trebuie să încordați și să articulați cu atenție silaba din mijloc - „cis-te-in”). Pentru a demonstra diferența dintre cistină și cisteină, aceasta din urmă este notată de cy-SH.
<< Anterior Următorul >>
= Salt la conținutul manualului =

ACIDII AMINO

  1. Aminoacizi
    Cât despre problema echilibrării compoziției aminoacizilor din proteine, acesta este cel mai important factor în digestibilitatea lor. Așa cum am scris mai devreme, pentru a menține un metabolism normal, toți aminoacizii trebuie furnizați, nu numai în cantități suficiente, ci și în proporții optime. În același timp, proteinele de origine animală (vită, cod) au cele mai mari
  2. Absorbția aminoacizilor
    Digestia proteinelor din stomac are loc atunci când pepsinogenul este transformat în pepsină într-un mediu acid (pH optim este 1-3). Pepsin descompun legăturile dintre aminoacizii aromatici adiacenți aminoacizilor carboxilici. Pepsin este inactivat într-un mediu alcalin. Această etapă a digestiei proteice este absentă la pacienții după gastrectomie, precum și la cei care iau inhibitori de mult timp.
  3. Tulburări de schimb de ACID AMINO CONGENITAL
    Leon E. Rosenberg (Leon E. Rosenberg) Toate polipeptidele și proteinele sunt polimeri cu 20 de aminoacizi diferiți. Opt dintre ele, numite indispensabile, nu sunt sintetizate în corpul uman, deci trebuie introduse cu alimente. Restul sunt formate endogen. În ciuda faptului că majoritatea aminoacizilor conținuți în corp sunt legați în proteine, încă în interiorul celulei
  4. Tulburări ale transportului transmembranar de aminoacizi
    Cu o digestie intracavitară eficientă la adulți, numai aminoacizii (peste 98%) sunt absorbiți cu ajutorul transportoarelor transmembranare ale aminoacizilor (sisteme de permează). La nou-născuți și copii la 2-3 luni de viață, în special bebelușii prematuri, cu hrănire artificială, absorbția peptidelor scurte, inclusiv a celor antigenice, cu formarea crucii enterice
  5. DE LA ACIDII AMINOȘI LA QUERZETINĂ
    În prima publicație, am vorbit despre oncologul Wulf Laskin în detalii suficiente și, prin urmare, pentru cei care nu au căzut în mâinile ei, vom descrie pe scurt cum medicul, șeful unuia dintre dispensarele de oncologie din Moscova, a venit cu ideea creării unei diete terapeutice pentru pacienții cu cancer. Laskin căuta un produs vegetal bogat în aminoacizi. Reamintim că până atunci
  6. Boli de schimb de aminoacizi
    Fenilcetonurie Boli ereditare în care transportul aminoacizilor prin mucoasa intestinală și tubulele rinichilor este afectat sau catabolismul lor este schimbat din cauza unei deficiențe de enzime sau coenzime. Criteriile generale de diagnostic pentru tulburările de metabolizare a aminoacizilor necesită o examinare suplimentară de laborator: 1) o combinație de retard mental cu patologie vizuală (homocistinurie, insuficiență
  7. Încetinirea aportului de aminoacizi în organe și țesuturi
    Aminoacizii absorbiți de intestin intră direct în fluxul sanguin și parțial în sistemul limfatic, reprezentând „fondul metabolic” al diferitelor substanțe azotate, care participă apoi la toate tipurile de metabolism. În mod normal, aminoacizii absorbiți în sânge din intestine circulă în sânge, sunt rapid absorbiți de ficat și parțial de alte organe (rinichi, inimă, mușchi).
  8. Tulburări ereditare ale metabolismului aminoacizilor (aminoacidopatie)
    Relevanța luării în considerare a încălcărilor metabolismului interstițial al aminoacizilor este determinată de faptul că această patologie se reflectă în primul rând în funcția sistemului nervos și este una dintre principalele cauze ale demenței. Cunoașterea acestei patologii este necesară în practica neonatologilor și laboratoarelor genetice pentru prevenirea și corectarea precoce a oligofreniei. Oligofrenie de struguri fenilpirvici (sinonim -
  9. Patologia schimbului de proteine ​​(încălcarea metabolismului aminoacizilor)
    Principalele căi ale metabolismului interstițial proteic sunt reacțiile de transaminare, deaminare, amidare, decarboxilare, metilare și sulfonare. Locul central în schimbul de proteine ​​este reacția de transaminare ca principală sursă de formare de noi aminoacizi. Încălcarea transaminării poate apărea ca urmare a unei deficiențe în vitamina Wb.
  10. Încălcarea schimbului de proteine
    Patologia acestei etape a metabolismului proteinelor se manifestă printr-o încălcare a schimbului interstițial (intermediar) de aminoacizi. În mod normal, concentrația aminoacizilor liberi în plasmă este de 4-8 mg / l. Aportul de aminoacizi cu alimente sau administrarea lor intravenoasă are un efect redus asupra acestui indicator. Principalele organe care utilizează aminoacizi sunt ficatul și rinichii. Creierul absoarbe selectiv aminoacizii, preferând
  11. Codul genetic. Proprietăți ale codului genetic
    Codul genetic este un sistem unic pentru înregistrarea informațiilor ereditare în moleculele de acid nucleic sub forma unei secvențe de nucleotide. Codul genetic se bazează pe utilizarea unui alfabet format din doar patru litere A, T, C, G, corespunzătoare nucleotidelor ADN. Deoarece 20 de aminoacizi diferiți se găsesc în proteine, fiecare nu poate fi codat de unul sau doi nucleotide (testament
  12. Valoarea proteinei în viața umană
    Proprietățile unei proteine ​​depind atât de compoziția sa, cât și de localizarea aminoacizilor în moleculă. Mai mult, ordinea aminoacizilor din molecula de proteină joacă un rol foarte important în îndeplinirea funcțiilor lor. Aminoacizii sintetizați în corpul nostru sunt numiți interschimbabili. Unii aminoacizi nu se formează în corpul uman - aceștia sunt aminoacizi esențiali. Proteine ​​care conțin întregul set de aminoacizi esențiali,
  13. Încălcări ale compoziției calitative a proteinelor din alimente
    Din mai mult de 80 de aminoacizi naturali, doar 22 se găsesc în proteinele alimentare. Dintre acestea, 12 pot fi sintetizate în organism, 10 sunt indispensabile - arginină, valină, histidină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, treonină, triptofan, fenilalanină. Deficiența oricăreia dintre acestea încetinește creșterea, determină un echilibru negativ al azotului, asociat cu descompunerea crescută a proteinelor tisulare pentru a extrage deficitul
  14. Schimbarea de PROTEINĂ
    Se știe că o proteină este formată din aminoacizi. La rândul lor, aminoacizii nu sunt doar o sursă. sinteza de noi proteine ​​structurale, enzime, hormonale, proteine, substanțe peptide și altele, dar și o sursă de energie. Caracteristicile proteinelor care compun alimentele depind atât de valoarea energetică, cât și de spectrul aminoacizilor. Perioada medie de descompunere a proteinelor variază
  15. BOLILE ASOCIATE CU ALIMENTAREA NEDORMATĂ DE PROTEINĂ ÎN RATIE
    Raționarea proteinelor în hrănirea păsărilor de curte are o importanță practică mare, deoarece alimentele bogate în proteine, cum ar fi ouăle și carnea, pot fi formate numai cu o cantitate suficientă de proteine ​​în dietă. Nevoia de proteine ​​de pasăre depinde de compoziția lor de aminoacizi, de dieta echilibrată, de temperatura ambientală, de nivelul de productivitate și de alți factori. ca
  16. Piese componente
    Componentele totalului sunt: ​​- lichid (apă); - nutrient (aminoacizi, zaharuri, polioli, grăsimi); - săruri minerale; - oligoelemente; - vitamine solubile în apă; - vitamine solubile în grăsimi. Aminoacizi Pentru a depăși o boală sau o intervenție chirurgicală, este important ca conținutul de proteine ​​din organism să fie menținut la un nivel optim (vezi 3.8.2.1). Este fezabil
  17. BROADCAST
    Traducerea („traducere”) este procesul de realizare a informațiilor codificate în structura unui ARNm într-o secvență de resturi de aminoacizi ale unei proteine. Locul central al traducerii aparține ribozomilor, care sunt prezenți în număr mare în citoplasma celulelor. Funcția ribozomului este de a menține factorii ARNm, ARNt și proteine ​​până la o peptidă
  18. CODUL GENETIC
    J. Watson și F. Crick au stabilit că informațiile genetice sunt conținute în succesiunea bazelor nucleice ale structurii ADN. După ce s-a stabilit că sinteza proteinei are loc în citoplasmă, a devenit evident că trebuie să existe un mecanism exact pentru transferul informațiilor de la ADN-ul din nucleu la proteină. Relația dintre secvența de bază ADN și secvența
  19. Nutriția parenterală
    Nou-născutul PP este folosit în țara noastră de mai bine de 20 de ani. În acest timp, datele au fost acumulate atât pe aspecte teoretice, cât și practice ale utilizării lor. Deși medicamentele pentru PP sunt dezvoltate și produse în mod activ în lume, în țara noastră această metodă de nutriție nu este folosită pe scară largă. Utilizarea eficientă a PP este imposibilă fără cunoașterea căilor de metabolizare a substraturilor de PP, capacitatea de a calcula corect dozele
  20. EREDITATE ȘI PATOLOGIE. BOLILE GENE
    Proteine, acizi nucleici: structură, funcții. Codul genetic. Biosinteza proteinelor. Cauzele și clasificarea bolilor genice. Rezolvarea problemelor. 1. Polipeptida este formată din următorii aminoacizi: valină - alanină - glicină - lizină - triptofan - valină - serie - acid glutamic. Determinați structura regiunii ADN care codifică polipeptida specificată. 2. Polipeptida este formată din următoarele
Portal medical „MedguideBook” © 2014-2019
info@medicine-guidebook.com